Informasi

Muatan struktural asam amino

Muatan struktural asam amino


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Halo,

Saya bertanya-tanya apakah saya bisa mendapatkan penjelasan mengapa muatan peptida ini adalah +2 dan -2. Bagaimana Anda mengetahui hal ini? Berdasarkan apa tepatnya?

Terima kasih


Jelaskan bagaimana asam amino dikategorikan berdasarkan sifat kimianya. Jelaskan bagaimana perubahan urutan asam amino protein FXR1 dapat menurunkan kemampuan protein untuk mengikat RNA.

Sifat asam amino dapat bervariasi, dapat bersifat asam, basa, atau netral berdasarkan gugus fungsi yang melekat pada rantai sampingnya. Gugus fungsi dari asam amino menentukan sifat dari sifat suka air atau fobia dari asam amino tertentu. Interaksi biomolekul yang berbeda tergantung pada afinitasnya satu sama lain seperti ikatan hidrogen, ikatan ionik, interaksi van der Waals berdasarkan unit struktural dan fundamental atau monomer biomolekul.

Berdasarkan penjelasan yang diberikan, kita dapat mengatakan bahwa jika ada modifikasi dalam urutan asam amino blok bangunan protein FXR1, dapat menyebabkan penurunan afinitas untuk mengikat RNA dengan mengubah domain pengikatan protein ini. . Mungkin ada perubahan struktural lengkap sehingga tidak bisa lagi berinteraksi dengan RNA.


Dasar-dasar Biologi Struktur Molekuler

Dasar-dasar Biologi Struktur Molekuler meninjau dasar-dasar matematika dan fisik biologi struktural molekul. Berdasarkan konsep dasar tersebut, kemudian menjelaskan struktur molekul dan menjelaskan mekanisme dasar genetik. Mengingat sifat penelitian yang semakin interdisipliner, peneliti karir awal dan mereka yang beralih ke bidang yang berdekatan sering kali membutuhkan buku "dasar" untuk membuat mereka cepat mengetahui fondasi bidang tertentu. Buku ini mengisi ceruk itu.

Dasar-dasar Biologi Struktur Molekuler meninjau dasar-dasar matematika dan fisik biologi struktural molekul. Berdasarkan konsep dasar tersebut, kemudian menjelaskan struktur molekul dan menjelaskan mekanisme dasar genetik. Mengingat sifat penelitian yang semakin interdisipliner, peneliti karir awal dan mereka yang beralih ke bidang yang berdekatan sering kali membutuhkan buku "dasar" untuk membuat mereka cepat mengetahui fondasi bidang tertentu. Buku ini mengisi ceruk itu.


Referensi

Chan, J., Dodani, S. C. & Chang, C. J. Probe fluoresen molekul kecil berbasis reaksi untuk bioimaging kemoselektif. Nat. Kimia 4, 973–984 (2012).

Lavis, L. D. & Raines, R. T. Blok bangunan cerah untuk biologi kimia. Kimia ACS. Biol. 9, 855–866 (2014).

Klymchenko, A. S. Solvatochromic dan pewarna fluorogenik sebagai probe yang peka terhadap lingkungan: desain dan aplikasi biologis. acc. Kimia Res. 50, 366–375 (2017).

Park, S.J. dkk. Elemen mekanistik dan faktor kritis pemrograman ulang seluler diungkapkan oleh analisis ekspresi gen global bertahap. Sel Induk Res. 12, 730–741 (2014).

Shimomura, O., Johnson, F. H. & Saiga, Y. Ekstraksi, pemurnian dan sifat aequorin, protein bioluminescent dari hydromedusan bercahaya, aequorea. J. Sel. Komp. Fisiol. 59, 223–239 (1962).

Tsien, R. Y. Protein fluorescent hijau. annu. Pdt. Biokimia. 67, 509–544 (1998).

Heim, R., Cubitt, A. B. & Tsien, R. Y. Peningkatan fluoresensi hijau. Alam 373, 663–664 (1995).

Keppler, A.et al. Metode umum untuk pelabelan kovalen protein fusi dengan molekul kecil in vivo. Nat. Bioteknologi. 21, 86–89 (2003).

Gautier, A.et al. Tag protein yang direkayasa untuk pelabelan multiprotein dalam sel hidup. Kimia Biol. 15, 128–136 (2008).

Los, G.V. dkk. HaloTag: teknologi pelabelan protein baru untuk pencitraan sel dan analisis protein. Kimia ACS. Biol. 3, 373–382 (2008).

Griffin, B. A., Adams, S. R. & Tsien, R. Y. Pelabelan kovalen spesifik molekul protein rekombinan di dalam sel hidup. Sains 281, 269–272 (1998).

Martin, B. R., Giepmans, B. N. G., Adams, S. R. & Tsien, R. Y. Optimalisasi berbasis sel mamalia dari motif tetrasistein pengikat biarsenik untuk meningkatkan fluoresensi dan afinitas. Nat. Bioteknologi. 23, 1308–1314 (2005).

Krueger, A. T. & Imperiali, B. Asam amino fluoresen: blok bangunan modular untuk perakitan alat baru untuk biologi kimia. KimiaBiokimia 14, 788–799 (2013).

Nitz, M., Mezo, A. R., Ali, M. H. & Imperiali, B. Enantioselective sintesis dan penerapan asam amino 6-(2-dimethylaminonaphthoyl) alanin (DANA) yang sangat berfluoresensi dan peka terhadap lingkungan. Kimia komuni. 17, 912–1913 (2002).

Vázquez, M. E., Blanco, J. B. & Imperiali, B. Fotofisika dan aplikasi biologis dari fluorofor yang peka terhadap lingkungan 6-n,n-dimetilamino-2,3-naftalimida. Selai. Kimia Soc. 127, 1300–1306 (2005).

Socher, E. & Imperiali, B. FRET-Capture: metode sensitif untuk mendeteksi interaksi protein dinamis. KimiaBiokimia 14, 53–57 (2013).

Shults, M. D. & Imperiali, B. probe fluoresensi serbaguna aktivitas protein kinase. Selai. Kimia Soc. 125, 14248–14249 (2003).

Venkatraman, P.et al. Probe fluorogenik untuk memantau pengikatan peptida ke protein MHC kelas II dalam sel hidup. Nat. Kimia Biol. 3, 222–228 (2007).

Vázquez, M. E., Rothman, D. M. & Imperiali, B. Asam amino fluoresen peka lingkungan baru untuk sintesis peptida fase padat berbasis Fmoc. Organisasi Biomol. Kimia 2, 1965–1966 (2004).

Wang, J., Xie, J. & Schultz, P. G. Asam amino fluoresen yang dikodekan secara genetik. Selai. Kimia Soc. 128, 8738–8739 (2006).

Kielland, N., Vendrell, M., Lavilla, R. & Chang, Y.-T. Pencitraan histamin dalam basofil hidup dan makrofag dengan fluorida asam mesoionik fluoresen. Kimia komuni. 48, 7401–7403 (2012).

Weiss, J.T. dkk. Dealkilasi yang dikatalisis paladium ekstraseluler dari 5-fluoro-1-propargyl-uracil sebagai pendekatan prodrug yang diaktifkan secara bioortogonal. Nat. komuni. 5, 3277–3285 (2014).

Ramil, C. P. & Lin, Q. Kimia fotoklik: reaksi ligasi in vivo yang dipicu oleh cahaya fluorogenik. Curr. pendapat. Kimia Biol. 21, 89–95 (2014).

Devaraj, N. K. Masa depan kimia bioorthogonal. Pusat ACS. Sci. 4, 952–959 (2018).

de Moliner, F., Kielland, N., Lavilla, R. & Vendrell, M. Jalan sintetis modern untuk persiapan fluorofor fungsional. Angew. Kimia Int. Ed. 56, 3758–3769 (2017).

Teale, F. W. & Weber, G. Fluoresensi ultraviolet dari asam amino aromatik. Biokimia. J. 65, 476–482 (1957).

Ghisaidoobe, A. B. T. & amp Chung, S. J. Fluoresensi triptofan intrinsik dalam deteksi dan analisis protein: fokus pada teknik transfer energi resonansi Förster. Int. J. Mol. Sci. 15, 22518–22538 (2014).

Merkel, L., Hoesl, M. G., Albrecht, M., Schmidt, A. & Budisa, N. Asam amino fluoresen biru sebagai blok bangunan in vivo untuk protein. KimiaBiokimia 11, 305–314 (2010).

Talukder, P. dkk. Cyanotryptophans sebagai probe fluoresen baru untuk mempelajari perubahan konformasi protein dan interaksi DNA-protein. Biokimia 54, 7457–7469 (2015).

Hilaire, M. R. et al. Asam amino fluoresen biru untuk spektroskopi dan mikroskop biologis. Prok. Natl Acad. Sci. Amerika Serikat 114, 6005–6009 (2017). Analog kecil dari asam amino alami yang berperilaku sebagai blok bangunan non-mengganggu untuk persiapan peptida fluoresen.

Zhang, K.et al. Sintesis dan penerapan asam amino fluoresen biru l-4-cyanotryptophan untuk menilai interaksi peptida-membran. Kimia komuni. 55, 5095–5098 (2019).

Winn, M., Francis, D. & amp Micklefield, J. De novo biosintesis fitotoksin thaxtomin "non-alami". Angew. Kimia Int. Ed. 57, 6830–6833 (2018).

Boville, C. E., Romney, D. K., Almhjell, P. J., Sieben, M. & amp Arnold, F. H. Peningkatan sintesis 4-cyanotryptophan dan analog triptofan lainnya dalam pelarut berair menggunakan varian TrpB dari Termotoga maritim. J.Org. Kimia 83, 7447–7452 (2018).

Talukder, P., Chen, S., Arce, P. M. & amp Hecht, S. M. Sintesis asimetris yang efisien dari analog triptofan yang memiliki sifat fotofisika yang berguna. Organisasi Lett. 16, 556–559 (2014).

Wen, J.et al. Kopling sangat selektif N2 dari 1,2,3-triazol dengan indol dan pirol. Kimia Eur. J. 20, 974–978 (2014).

Williams, T. J., Reay, A. J., Whitwood, A. C. & Fairlamb, I. J. S. Metodologi yang dimediasi Pd ringan dan selektif untuk sintesis triptofan 2-arilasi yang sangat berfluoresensi dan peptida yang mengandung triptofan: peran katalitik untuk partikel nano Pd 0? Kimia komuni. 50, 3052–3054 (2014).

Bartoccini, F., Bartolucci, S., Mari, M. & Piersanti, G. Sederhana, sintesis modular turunan triptofan tersubstitusi C4. Organisasi Biomol. Kimia 14, 10095–10100 (2016).

Talukder, P. dkk. Fluorofor berbasis triptofan untuk mempelajari perubahan konformasi protein. Bioorg. Med. Kimia 22, 5924–5934 (2014).

Chen, S.et al. Turunan fluoresen bifenil dari fenilalanin cocok untuk modifikasi protein. Biokimia 52, 8580–8589 (2013).

Chen, S.et al. Deteksi perubahan konformasi dihidrofolat reduktase oleh FRET menggunakan dua asam amino fluoresen. Selai. Kimia Soc. 135, 12924–12927 (2013).

Maity, J., Honcharenko, D. & Strömberg, R. Sintesis fluoresen d -asam amino dengan 4-acetamidobiphenyl dan 4-n,n-dimetilamino-1,8-naftalimido yang mengandung rantai samping. Lett tetrahedron. 56, 4780–4783 (2015).

Cheruku, P.et al. Rangsangan yang diturunkan dari tirosin responsif, asam amino fluoresen. Kimia Sci. 6, 1150–1158 (2015). Kotak peralatan FlAA berbasis tirosin dengan emisi yang dapat disetel dan respons pH dan redoks yang dapat dibalik, menunjukkan potensi untuk aplikasi biosensing.

Bylińska, I., Guzow, K., Wójcik, J. & Wiczk, W. Asam amino fluoresen non-protienogenik baru: turunan benzoxazol-5-yl-alanine yang mengandung unit asetilena. Sintesis, sifat spektral dan fotofisika. J. Fotokimia. fotobiol. Sebuah Kimia. 364, 679–685 (2018).

Hoppmann, C., Alexiev, U., Irran, E. & Rück-Braun, K. Sintesis dan fluoresensi asam amino xanthone. Lett tetrahedron. 54, 4585–4587 (2013).

Speight, L.C. dkk. Sintesis yang efisien dan penggabungan in vivo dari acridon-2-ylalanine, asam amino fluoresen untuk seumur hidup dan studi transfer energi resonansi resonansi/pendaran energi resonansi Forster. Selai. Kimia Soc. 135, 18806–18814 (2013).

Mendive-Tapia, L. et al. Persiapan asam amino fluorogenik Trp-BODIPY untuk memberi label peptida untuk pencitraan fluoresensi sel hidup yang ditingkatkan. Nat. Protoc. 12, 1588–1619 (2017).

Subiros-Funosas, R. et al. Fluorogenic Trp(redBODIPY) cyclopeptide menargetkan keratin 1 untuk pencitraan karsinoma agresif. Kimia Sci. 11, 1368–1374 (2020). Pengembangan Trp-redBODIPY yang ditingkatkan secara optik dan validasi dalam peptida siklik untuk pencitraan karsinoma agresif.

Terrey, M. J., Holmes, A., Perry, C. C. & Cross, W. B. C-H olefinasi residu triptofan dalam peptida: kontrol selektivitas residu dan ikatan silang asam amino peptida. Organisasi Lett. 21, 7902–7907 (2019).

Wang, W., Lorion, M. M., Martinazzoli, O. & amp Ackermann, pelabelan peptida L. BODIPY dengan aktivasi C(sp3)-H tahap akhir. Angew. Kimia Int. Ed. 57, 10554–10558 (2018).

Schischko, A.et al. Alkilasi C–H peptida tahap akhir untuk aktivasi C–H bioortogonal yang menampilkan sintesis peptida fase padat. Nat. komuni. 10, 3553 (2019).

Pereira, G., Vilaça, H. & Ferreira, P. M. T. Sintesis turunan asam -amidodehydroaminobutyric baru dan turunan tirosin baru menggunakan reaksi kopling C–N dan C–O yang dikatalisis tembaga. Asam amino 44, 335–344 (2013).

Bag, S. S., Jana, S. & Pradhan, M. K. Sintesis, sifat fotofisik kromofor triazolil-donor/akseptor menghiasi asam amino tidak alami: Penggabungan pasangan ke dalam peptida Leu-enkephalin dan penerapan asam amino triazolylperylene dalam penginderaan BSA. Bioorg. Med. Kimia 24, 3579–3595 (2016).

Benedetti, E., Veliz, A. B. E., Charpenay, M., Kocsis, L. S. & Brummond, K. M. fluorofor solvatochromic yang dapat dilampirkan dan studi biokonjugasi. Organisasi Lett. 15, 2578–2581 (2013).

Li, C.et al. Klik kimia untuk ester amino fluoresen: sintesis dan studi spektroskopi. Eur. J.Org. Kimia 2010, 2395–2405 (2010).

Ferreira, P. M. T., Monteiro, L. S., Pereira, G., Castanheira, E. M. S. & Frost, C. G. Sintesis alanin fluoresen dengan penambahan konjugat yang dikatalisis rhodium dari asam arilboronat ke turunan dehidroalanin. Eur. J.Org. Kimia 2013, 550–556 (2013).

Hsu, Y.-P. dkk. Palet warna penuh asam d-amino fluoresen untuk pelabelan in situ dinding sel bakteri. Kimia Sci. 8, 6313–6321 (2017).

Häußler, D. & Gütschow, M. Asam amino berlabel fluoresen sebagai bahan penyusun molekul bioaktif. Perpaduan 48, 245–255 (2016).

Kuru, E., Tekkam, S., Hall, E., Brun, Y. V. & amp Van Nieuwenhze, M. S. Sintesis asam d -amino fluoresen dan penggunaannya untuk menyelidiki sintesis peptidoglikan dan pertumbuhan bakteri in situ. Nat. Protoc. 10, 33–52 (2015).

Katritzky, A. R., Ozcan, S. & Todadze, E. Sintesis dan fluoresensi turunan fluorofor 6-kloro-2,3-naftalimida yang peka terhadap lingkungan baru. Organisasi Biomol. Kimia 8, 1296–1300 (2010).

Esteves, C. I. C., Silva, A. M. F., Raposo, M. M. M. & Costa, S. P. G. Turunan asparagin benz-X-azolyl yang tidak alami sebagai asam amino fluoresen baru: sintesis dan karakterisasi fotofisika. Segi empat 65, 9373–9377 (2009).

Yokoo, H., Kagechika, H., Ohsaki, A. & amp Hirano, T. Asam amino fluoresen sensitif polaritas dan penggabungannya ke dalam peptida untuk deteksi rasiometrik interaksi biomolekuler. KimiaPlusChem 84, 1716–1719 (2019).

Shukla, L., Moodie, L. W. K., Kindahl, T. & amp Hedberg, C. Sintesis dan sifat spektroskopi turunan kumarin lisin terfluorinasi. J.Org. Kimia 83, 4792–4799 (2018).

Bag, S. S. & De, S. Isothiocyanyl alanine sebagai zat antara sintetis untuk sintesis thioureayl alanines dan aminotetrazoyl alanines berikutnya. J.Org. Kimia 82, 12276–12285 (2017).

Mohite, A. R. & Bhat, R. G. Sintesis murni asam -amino termodifikasi rantai samping dan 5-cis-alkilprolin. J.Org. Kimia 77, 5423–5428 (2012).

Fowler, L. S., Ellis, D. & amp Sutherland, A. Sintesis asam -amino fluorescent enone yang diturunkan. Organisasi Biomol. Kimia 7, 4309–4316 (2009).

Navo, C.D. dkk. Peptida penembus sel yang mengandung d-sistein fluoresen. Kimia Eur. J. 24, 7991–8000 (2018).

Wörner, S., Rönicke, F., Ulrich, A.S. & Wagenknecht, H.-A. Asam amino 4-Aminoftalimida sebagai probe fluoresen kecil dan peka terhadap lingkungan untuk peptida transmembran. KimiaBiokimia 21, 618–622 (2020).

Xiang, Z. & Wang, L. Sintesis enansiospesifik asam amino tidak alami fluoresen yang dapat dikodekan secara genetik l-3-(6-acetylnaphthalen-2-ylamino)-2-asam aminopropanoat. J.Org. Kimia 76, 6367–6371 (2011).

Zhao, Y., Pirrung, M. C. & Liao, J. Sebuah probe asam amino fluoresen untuk memantau efisiensi konjugasi peptida ke permukaan kaca untuk microarray kepadatan tinggi. Mol BioSyst. 8, 879–887 (2012).

Arribat, M., Rémond, E., Clément, S., Lee, A. V. D. & Cavelier, asam amino dan peptida F. Phospholyl(borane): sintesis stereoselektif dan sifat fluoresen dengan pergeseran Stokes yang besar. Selai. Kimia Soc. 140, 1028–1034 (2018).

Strizhak, A.V. dkk. Fluorescent l-asam amino dua warna meniru triptofan untuk menyelidiki kompleks peptida-asam nukleat. Kimia Biokonjugasi. 23, 2434–2443 (2012). Laporan pertama dari FlAA berbasis tirosin yang menunjukkan transfer proton intramolekul keadaan tereksitasi dan emisi ganda sensitif hidrasi.

Postupalenko, V.Y. dkk. Dual-fluoresensi l-asam amino melaporkan penyisipan dan orientasi peptida melittin dalam membran sel. Kimia Biokonjugasi. 24, 1998–2007 (2013).

Sholokh, M.et al. Asam amino fluoresen yang menjalani transfer proton intramolekul keadaan tereksitasi untuk pemeriksaan spesifik lokasi dan pencitraan interaksi peptida. J. Fisik. Kimia B 119, 2585–2595 (2015).

Taki, M., Yamazaki, Y., Suzuki, Y. & amp Sisido, M. Pengenalan asam amino fluoresen yang sangat tahan lama dan dapat dirangsang laser umum menjadi peptida sebagai akseptor FRET untuk deteksi pembelahan protease. Kimia Lett. 39, 818–819 (2010).

Bell, J. D. dkk. Sintesis dan sifat fotofisika asam -amino tidak alami yang diturunkan dari benzotriazol. J.Org. Kimia 84, 10436–10448 (2019).

Gilfillan, L., Artschwager, R., Harkiss, AH, Liskamp, ​​RMJ & amp Sutherland, A. Sintesis pirazol yang mengandung asam -amino melalui reaksi kondensasi/aza-Michael yang sangat regioselektif dari -aril ,-keton tak jenuh . Organisasi Biomol. Kimia 13, 4514–4523 (2015).

Harkiss, A. H., Bell, J. D., Knuhtsen, A., Jamieson, A. G. & amp Sutherland, A. Sintesis dan sifat fluoresen asam -piridil -amino. J.Org. Kimia 84, 2879–2890 (2019).

Bell, J. D. dkk. Asam -amino pyrazoloquinazoline yang kaku secara konformasi: fluoresensi yang diinduksi satu dan dua foton. Kimia komuni. 56, 1887–1890 (2020).

Häußler, D. & Gütschow, M. Sintesis bisbenzamidin berlabel fluoresen yang mengandung blok penyusun alanin pusat (6,7-dimetoksi-4-kumaril). Heteroat. Kimia 26, 367–373 (2015).

Koopmans, T., van Haren, M., van Ufford, LQ, Beekman, JM & amp Martin, NI Persiapan singkat asam amino fluoresen l-(7-hydroxycoumarin-4-yl) etilglisin dan perluasan kegunaannya dalam bentuk padat sintesis peptida fase. Bioorg. Med. Kimia 21, 553–559 (2013).

Moodie, L. W. K., Chammaa, S., Kindahl, T. & amp Hedberg, pendekatan yang dimediasi C. Palladium untuk asam amino yang difungsikan kumarin. Organisasi Lett. 19, 2797–2800 (2017).

Fernandez, A., Thompson, E. J., Pollard, J. W., Kitamura, T. & Vendrell, M. Kemokin gerbang AND yang dapat diaktifkan berpendar CCL2 memungkinkan deteksi in vivo dari makrofag terkait metastasis. Angew. Kimia Int. Ed. 58, 16894–16898 (2019).

Joshi, P. N. & Rai, V. Pelabelan situs tunggal histidin dalam protein, reversibilitas sesuai permintaan, dan pemurnian protein bebas logam tanpa jejak. Kimia komuni. 55, 1100–1103 (2019).

Cheng, M. H. Y., Savoie, H., Bryden, F. & Boyle, R. W. Metode yang nyaman untuk pelabelan warna-warni protein dengan fluorofor BODIPY melalui residu tirosin. fotokimia. fotobiol. Sci. 16, 1260–1267 (2017).

Zhao, C. dkk. Mencari fluorofor optimal untuk memberi label peptida antimikroba. Sisir ACS. Sci. 18, 689–696 (2016).

Vendrell, M.et al. Probe biotin ergopeptide untuk reseptor dopamin. J. Med. Kimia 54, 1080–1090 (2011).

Palomo, J. M. Sintesis peptida fase padat: tinjauan umum yang berfokus pada persiapan peptida yang relevan secara biologis. RSC Adv. 4, 32658–32672 (2014).

Sainlos, M., Iskenderian, W. S. & Imperiali, B. Strategi penyaringan umum untuk ligan fluorogenik berbasis peptida: penyelidikan untuk studi dinamis interaksi yang dimediasi domain PDZ. Selai. Kimia Soc. 131, 6680–6682 (2009). Pekerjaan perintis pada asam amino solvatochromic phthalimide dan integrasinya ke dalam struktur peptida untuk mempelajari interaksi protein-protein yang dinamis.

Mencintai, G. & Imperiali, B. Sebuah analog asam amino serbaguna dari fluorofor solvatochromic 4-n,n-dimethylamino-1,8-naphthalimide: alat yang ampuh untuk mempelajari interaksi protein dinamis. Selai. Kimia Soc. 130, 13630–13638 (2008).

Wang, W.et al. Sebuah probe peptida fluorogenik yang dikembangkan oleh seleksi in vitro menggunakan tRNA yang membawa asam amino fluorogenik. Kimia komuni. 50, 2962–2964 (2014).

Wang, W.et al. Peningkatan fluorogenik dari ligan peptida yang dipilih secara in vitro dengan penggantian kelompok fluoresen. dubur. Kimia 88, 7991–7997 (2016).

Heru, C., Jurgen, S., Tino, Z. & Horst, A. analog Fluorescent dari helicokinin neuropeptida serangga I: sintesis, karakterisasi fotofisik dan aktivitas biologis. Prot. Pept. Lett. 17, 431–436 (2010).

Manandhar, Y. dkk. Seleksi in vitro dari aptamer peptida yang mengubah fluoresensi sebagai respons terhadap verotoksin. Bioteknologi. Lett. 37, 619–625 (2015).

Newton, L. D., Pascu, S. I., Tyrrell, R. M. & Eggleston, I. M. Pengembangan probe fluoresen berbasis peptida untuk pemantauan heme biologis. Organisasi Biomol. Kimia 17, 467–471 (2019).

Zhao, C., Mendive-Tapia, L. & Vendrell, M. Fluorescent peptida untuk pencitraan sel jamur. Lengkungan. Biokimia. Biofis. 661, 187–195 (2019).

Mendive-Tapia, L. et al. Fluorogen BODIPY bebas spacer dalam peptida antimikroba untuk pencitraan langsung infeksi jamur pada jaringan manusia. Nat. komuni. 7, 10940 (2016). Laporan pertama Trp-BODIPY sebagai asam amino fluorogenik untuk peptida label non-invasif untuk pencitraan jaringan sel hidup dan ex vivo.

Akram, A.R. dkk. Peningkatan aviditas dari peptida antimikroba fluoresen multivalen memungkinkan deteksi patogen dalam model paru-paru manusia. Sci. Reputasi. 9, 8422 (2019).

Subiros-Funosas, R. et al. Peptida siklik Trp-BODIPY untuk pelabelan fluoresensi badan apoptosis. Kimia komuni. 53, 945–948 (2017).

Ge, J., Li, L. & amp Yao, S. Q. Asam amino tidak alami yang melumpuhkan diri sendiri dan fluorogenik yang meniru fosfotirosin. Kimia komuni. 47, 10939–10941 (2011).

TB, K.C. dkk. Pencitraan bebas-cuci dan selektif dari molekul adhesi sel epitel (EpCAM) yang mengekspresikan sel dengan ligan peptida fluorogenik. Biokimia. Biofis. Res. komuni. 500, 283–287 (2018).

Maeno, T.et al. Pengiriman aptamers peptida fluorogenik yang ditargetkan ke dalam mikroalga hidup dengan fotoporasi laser femtosecond pada resolusi sel tunggal. Sci. Reputasi. 8, 8271 (2018).

Egan, A. J. F., Cleverley, R. M., Peters, K., Lewis, R. J. & Vollmer, W. Regulasi pertumbuhan dinding sel bakteri. FEBS J. 284, 851–867 (2017).

Dörr, T., Moynihan, P. J. & Mayer, C. Struktur dan dinamika dinding sel bakteri. Depan. Mikrobiol. 10, 2051 (2019).

Radkov, A. D., Hsu, Y.-P., Booher, G. & amp VanNieuwenhze, M. S. Pencitraan biosintesis dinding sel bakteri. annu. Pdt. Biokimia. 87, 991–1014 (2018).

Hsu, Y.-P., Booher, G., Egan, A., Vollmer, W. & VanNieuwenhze, M. S. d -Turunan asam amino sebagai probe in situ untuk memvisualisasikan biosintesis peptidoglikan bakteri. acc. Kimia Res. 52, 2713–2722 (2019).

de Pedro, M. A., Quintela, J. C., Höltje, J. V. & Schwarz, pemisahan H. Murein di Escherichia coli. J. Bakteri. 179, 2823–2834 (1997).

Cava, F., de Pedro, M. A., Lam, H., Davis, B. M. & Waldor, M. K. Jalur berbeda untuk modifikasi dinding sel bakteri dengan asam d -amino non-kanonik. EMBO J. 30, 3442–3453 (2011).

Lupoli, T.J. dkk. Penggabungan asam d-amino yang dimediasi transpeptidase ke dalam peptidoglikan bakteri. Selai. Kimia Soc. 133, 10748–10751 (2011).

Siegrist, M.S. dkk. d -Pelaporan kimia asam amino mengungkapkan dinamika peptidoglikan dari patogen intraseluler. Kimia ACS. Biol. 8, 500–505 (2013).

Kuru, E. dkk. Penyelidikan in situ peptidoglikan yang baru disintesis pada bakteri hidup dengan asam d-amino fluoresen. Angew. Kimia Int. Ed. 51, 12519–12523 (2012). Pengembangan kotak peralatan fluorescent D -asam amino untuk pelabelan peptidoglikan dan memantau pertumbuhan dinding sel bakteri.

Liechti, G.W. dkk. Metode pelabelan dinding sel metabolik baru mengungkapkan kandungan peptidoglikan Chlamydia trachomatis. Alam 506, 507–510 (2014).

Hudak, J. E., Alvarez, D., Skelly, A., von Andrian, U. H. & Kasper, D. L. Menerangi molekul permukaan vital simbion dalam kesehatan dan penyakit. Nat. Mikrobiol. 2, 17099 (2017).

Wang, W.et al. Menilai kelangsungan hidup mikrobiota usus yang ditransplantasikan dengan penandaan berurutan dengan probe metabolik berbasis asam d-amino. Nat. komuni. 10, 1317 (2019).

Hu, F. dkk. Visualisasi dan ablasi in situ dari patogen bakteri intraseluler melalui pelabelan metabolik. Angew. Kimia Int. Ed. https://doi.org/10.1002/anie.201910187 (2019).

Kuru, E. Mekanisme penggabungan untuk probe asam d-amino yang menargetkan biosintesis peptidoglikan. Kimia ACS. Biol. 14, 2745–2756 (2019).

Kuru, E. dkk. Fluorescent d-amino-acids mengungkapkan modifikasi dinding sel bi-seluler yang penting untuk Bdellovibrio bacteriovorus predasi. Nat. Mikrobiol. 2, 1648–1657 (2017).

Morales Angeles, D.et al. Peptidoglikan kaya pentapeptide pada Bacillus subtilis situs pembelahan sel. Mol Mikrobiol. 104, 319–333 (2017).

Baranowski, C.et al. jatuh tempo Mycobacterium smegmatis peptidoglikan membutuhkan ikatan silang non-kanonik untuk mempertahankan bentuk. eLife 7, e37516 (2018).

Bisson-Filho, A. W. et al. Treadmilling oleh filamen FtsZ mendorong sintesis peptidoglikan dan pembelahan sel bakteri. Sains 355, 739–743 (2017).

Yang, X. dkk. Aktivitas GTPase-ditambah treadmill dari tubulin bakteri FtsZ mengatur sintesis dinding sel septum. Sains 355, 744–747 (2017).

Liechti, G.et al. Patogen Klamidia tidak memiliki sakulus klasik tetapi mensintesis cincin peptidoglikan sel tengah yang sempit, diatur oleh MreB, untuk pembelahan sel. Pathog PLoS. 12, e1005590 (2016).

Hsu, Y.-P. dkk. Asam d-amino fluorogenik memungkinkan pemantauan biosintesis peptidoglikan secara real-time dan uji transpeptidasi throughput tinggi. Nat. Kimia 11, 335–341 (2019). Rotor-fluorogenik D -asam amino untuk visualisasi real-time dari reaksi transpeptidase dan penyaringan obat antibakteri dengan hasil tinggi.

Rodriguez, E.A. dkk. Kotak peralatan yang tumbuh dan bersinar dari protein fluoresen dan fotoaktif. Tren Biokimia. Sci. 42, 111–129 (2017).

Jing, C. & Cornish, V. W. Label kimia untuk pelabelan protein di dalam sel hidup. acc. Kimia Res. 44, 784–792 (2011).

Spicer, C. D. & Davis, B. G. Modifikasi protein kimia selektif. Nat. komuni. 5, 4740 (2014).

Kajihara, D.et al. Analisis FRET tentang perubahan konformasi protein melalui penggabungan spesifik posisi asam amino fluoresen. Nat. Metode 3, 923–929 (2006).

Goto, Y., Katoh, T. & Suga, H. Flexizymes untuk pemrograman ulang kode genetik. Nat. Protoc. 6, 779–790 (2011).

Lang, K. & Chin, J. W. Penggabungan seluler asam amino tidak alami dan pelabelan bioorthogonal protein. Kimia Putaran. 114, 4764–4806 (2014).

Young, D. D. & Schultz, P. G. Bermain dengan molekul kehidupan. Kimia ACS. Biol. 13, 854–870 (2018).

Chin, J. W. Memperluas dan memprogram ulang kode genetik sel dan hewan. annu. Pdt. Biokimia. 83, 379–408 (2014).

Chin, J. W. Memperluas dan memprogram ulang kode genetik. Alam 550, 53–60 (2017).

Dumas, A., Lercher, L., Spicer, C. D. & Davis, B. G. Merancang penugasan kembali kodon logis - memperluas kimia dalam biologi. Kimia Sci. 6, 50–69 (2015).

Fredens, J. et al. Sintesis total dari Escherichia coli dengan genom yang dikode ulang. Alam 569, 514–518 (2019).

Wang, K.et al. Terjemahan ortogonal yang dioptimalkan dari asam amino tidak alami memungkinkan pelabelan ganda protein spontan dan FRET. Nat. Kimia 6, 393–403 (2014).

Sachdeva, A., Wang, K., Elliott, T. & Chin, J. W. Pelabelan ganda protein yang terpadu, cepat, kuantitatif, dan spesifik lokasi. Selai. Kimia Soc. 136, 7785–7788 (2014).

Lampkowski, J. S., Uthappa, D. M. & Young, D. D. Penggabungan spesifik situs dari asam amino tidak alami terfenil fluoresen. Bioorg. Med. Kimia Lett. 25, 5277–5280 (2015).

Kuhn, S. M., Rubini, M., Müller, M. A. & Skerra, A. Biosintesis protein fluoresen dengan pergeseran pseudo-Stokes ekstrem dengan memasukkan asam amino non-alami yang dikodekan secara genetik di luar fluorofor. Selai. Kimia Soc. 133, 3708–3711 (2011).

Lacey, V.K. dkk. Reporter fluoresen status fosforilasi protein substrat STAT3. Angew. Kimia Int. Ed. 50, 8692–8696 (2011).

Amaro, M.et al. Analisis spesifik lokasi hidrasi protein berdasarkan fluoresensi asam amino yang tidak alami. Selai. Kimia Soc. 137, 4988–4992 (2015).

Steinberg, X. dkk. Dinamika konformasi dalam saluran TRPV1 dilaporkan oleh asam amino kumarin yang disandikan. eLife 6, e28626 (2017).

Luo, J.et al. Probe optokimia yang dikodekan secara genetik untuk pelaporan fluoresensi simultan dan aktivasi ringan fungsi protein dengan eksitasi dua foton. Selai. Kimia Soc. 136, 15551–15558 (2014).

Wan, W., Tharp, J. M. & Liu, W. R. Pyrrolysyl-tRNA synthetase: enzim biasa tetapi alat ekspansi kode genetik yang luar biasa. Biokim. Biofis. Akta 1844, 1059–1070 (2014).

Srinivasan, G., James, C. M. & amp Krzycki, J. A. Pyrrolysine dikodekan oleh UAG di archaea: pengisian tRNA khusus decoding UAG. Sains 296, 1459–1462 (2002).

Elliott, T.S. dkk. Pelabelan proteom dan identifikasi protein dalam jaringan tertentu dan pada tahap perkembangan tertentu pada hewan. Nat. Bioteknologi. 32, 465–472 (2014).

Summerer, D. dkk. Asam amino fluoresen yang dikodekan secara genetik. Prok. Natl Acad. Sci. Amerika Serikat 103, 9785–9789 (2006).

Lee, H. S., Guo, J., Lemke, E. A., Dimla, R. D. & Schultz, P. G. Penggabungan genetik dari probe fluoresen kecil yang peka terhadap lingkungan ke dalam protein di Saccharomyces cerevisiae. Selai. Kimia Soc. 131, 12921–12923 (2009). Pekerjaan mani pada pengkodean genetik asam amino ANAP yang peka terhadap lingkungan ke dalam struktur protein.

Chatterjee, A., Guo, J., Lee, H. S. & amp Schultz, P. G. Sebuah probe fluorescent yang dikodekan secara genetik dalam sel mamalia. Selai. Kimia Soc. 135, 12540–12543 (2013).

Chen, R. F. Fluoresensi asam amino dansil dalam pelarut organik dan larutan protein. Lengkungan. Biokimia. Biofis. 120, 609–620 (1967).

Kalstrup, T. & Blunck, R. Dinamika pembukaan pori internal di Kv saluran diperiksa oleh asam amino tidak alami fluoresen. Prok. Natl Acad. Sci. Amerika Serikat 110, 8272–8277 (2013). Penggabungan ANAP ke dalam protein memungkinkan penyelidikan mekanisme gerbang saluran kalium berpintu tegangan.

Sakata, S., Jinno, Y., Kawanabe, A. & amp Okamura, Y. Gerakan bergantung tegangan dari wilayah katalitik fosfatase penginderaan tegangan yang dipantau oleh asam amino fluoresen. Prok. Natl Acad. Sci. Amerika Serikat 113, 7521–7526 (2016).

Park, S.-H., Ko, W., Lee, H. S. & Shin, I. Analisis interaksi protein-protein dalam satu sel hidup dengan menggunakan sistem FRET berdasarkan teknologi ekspansi kode genetik. Selai. Kimia Soc. 141, 4273–4281 (2019).

Preciado, S. dkk. Sintesis dan evaluasi biologis dari diketopiperazine berbasis Trp yang dimodifikasi secara pasca-sintetik. MedChemComm 4, 1171–1174 (2013).

Mendive-Tapia, L. et al. Arsitektur peptida baru melalui stapel aktivasi C-H antara residu triptofan-fenilalanin/tirosin. Nat. komuni. 6, 7160 (2015).

Chen, X. dkk. Modifikasi peptida spesifik histidin melalui alkilasi C-H yang dipromosikan oleh cahaya tampak. Selai. Kimia Soc. 141, 18230–18237 (2019).

Peciak, K., Laurine, E., Tommasi, R., Choi, J.-W. & Brocchini, S. Konjugasi protein selektif situs pada histidin. Kimia Sci. 10, 427–439 (2019).

Ban, H., Gavrilyuk, J. & Barbas, C. F. Biokonjugasi tirosin melalui reaksi en-type encer: reaksi seperti klik untuk tirosin. Selai. Kimia Soc. 132, 1523–1525 (2010).

Tilley, S. D. & Francis, M. B. Alkilasi protein selektif tirosin menggunakan kompleks -alilpaladium. Selai. Kimia Soc. 128, 1080–1081 (2006).

Benson, S. dkk. SCOTfluors: fluorofor kecil, terkonjugasi, ortogonal, dan merdu untuk pencitraan metabolisme sel in vivo. Angew. Kimia Int. Ed. 58, 6911–6915 (2019).

Su, L. dkk. Cu(I)-katalis 6-akhir-menggali siklisasi alkuna terminal, keton 2-bromoaril, dan amida menuju 1-naftilamina: aplikasi dan sifat fotofisika. Selai. Kimia Soc. 141, 2535–2544 (2019).

Mellanby, R. J. et al. Tricarbocyanine n-triazol: perancah pilihan untuk pencitraan inframerah-dekat jangka panjang dari sel-sel kekebalan in vivo. Kimia Sci. 9, 7261–7270 (2018).

Cosco, E.D. dkk. Flavylium polymethine fluorophores untuk pencitraan inframerah gelombang dekat dan pendek. Angew. Kimia Int. Ed. 56, 13126–13129 (2017).

Tang, J.et al. Sakelar fluoresensi atom tunggal: pendekatan umum terhadap pewarna yang diaktifkan cahaya tampak untuk pencitraan biologis. Selai. Kimia Soc. 141, 14699–14706 (2019).

Zheng, Q. dkk. Desain rasional label fluorogenik dan berkedip spontan untuk pencitraan resolusi super. Pusat ACS. Sci. 5, 1602–1613 (2019).

Raymo, F. M. Fluorofor sintetis yang dapat diaktifkan secara foto. fisik. Kimia Kimia fisik. 15, 14840–14850 (2013).

Zhang, Y., Tang, S., Sansalone, L., Baker, J. D. & amp Raymo, F. M. Sebuah fluorofor photoswitchable untuk pemantauan real-time peristiwa dinamis dalam organisme hidup. Kimia Eur. J. 22, 15027–15034 (2016).

Hendricks, J.A. dkk. Sintesis [18 F]BODIPY: reporter bifungsional untuk pencitraan tomografi emisi optik/positron hibrida. Angew. Kimia Int. Ed. 51, 4603–4606 (2012).

Zhou, E. Y., Knox, H. J., Liu, C., Zhao, W. & Chan, J. Platform aza-BODIPY yang dibatasi secara konformasi untuk probe stimulus-responsif dengan sifat fotoakustik yang ditingkatkan. Selai. Kimia Soc. 141, 17601–17609 (2019).

Onogi, S.et al. Pencitraan waktu nyata in situ dari serat nano supramolekul yang disortir sendiri Nat. Kimia 8, 743–752 (2016).

Beesley, J. L. & Woolfson, D. N. Desain de novo peptida -heliks untuk perakitan mandiri supramolekul. Curr. pendapat. Bioteknologi. 58, 175–182 (2019).

Davis, L. & amp Greiss, S. Pengkodean genetik asam amino tidak alami di C. elegan. Metode Mol. Biol. 1728, 389–408 (2018).

Jembatan, T. dkk. Pengkodean fotoaktivitas spesifik lokasi dalam antibodi memungkinkan pengikatan antibodi-antigen yang dimediasi cahaya pada sel hidup. Angew. Kimia Int. Ed. 58, 17986–17993 (2019).

Ren, T.-B. dkk. Metode umum untuk meningkatkan pergeseran Stokes dengan memperkenalkan struktur getaran bolak-balik. Selai. Kimia Soc. 140, 7716–7722 (2018).


3.1.2 Reaksi Hidrolisis

Polimer dipecah menjadi monomer dalam proses yang dikenal sebagai hidrolisis, yang berarti “membelah air”. (Angka 3.3). Selama reaksi ini, polimer dipecah menjadi dua komponen: satu bagian memperoleh atom hidrogen (H+) dan bagian lainnya memperoleh molekul hidroksil (OH–) dari molekul air yang terpecah.

Gambar 3.3 Dalam reaksi hidrolisis yang ditunjukkan di sini, disakarida maltosa dipecah untuk membentuk dua monomer glukosa dengan penambahan molekul air. Perhatikan bahwa reaksi ini adalah kebalikan dari reaksi sintesis yang ditunjukkan pada Gambar 3.2.

Reaksi dehidrasi dan hidrolisis dikatalisis, atau “dipercepat” oleh enzim spesifik. Reaksi dehidrasi melibatkan pembentukan ikatan baru, yang membutuhkan energi, sedangkan reaksi hidrolisis memutuskan ikatan dan melepaskan energi. Reaksi-reaksi ini serupa untuk sebagian besar makromolekul, tetapi setiap reaksi monomer dan polimer spesifik untuk kelasnya. Misalnya, dalam tubuh kita, makanan dihidrolisis, atau dipecah, menjadi molekul yang lebih kecil oleh enzim katalitik dalam sistem pencernaan. Ini memungkinkan penyerapan nutrisi dengan mudah oleh sel-sel di usus. Setiap makromolekul dipecah oleh enzim tertentu. Misalnya, karbohidrat dipecah oleh amilase, sukrase, laktase, atau maltase. Protein dipecah oleh enzim pepsin dan peptidase, dan oleh asam klorida. Lipid dipecah oleh lipase. Pemecahan makromolekul ini menyediakan energi untuk aktivitas seluler.


Definisi Asam Amino

Asam amino adalah jenis asam organik yang mengandung gugus fungsi karboksil (-COOH) dan gugus fungsi amina (-NH2) serta rantai samping (ditunjuk sebagai R) yang spesifik untuk asam amino individu. Unsur-unsur yang ditemukan di semua asam amino adalah karbon, hidrogen, oksigen, dan nitrogen, tetapi rantai sampingnya mungkin juga mengandung unsur-unsur lain.

Notasi singkat untuk asam amino dapat berupa singkatan tiga huruf atau satu huruf. Misalnya, valin dapat ditunjukkan dengan V atau val histidin adalah H atau miliknya.

Asam amino dapat berfungsi sendiri, tetapi lebih sering bertindak sebagai monomer untuk membentuk molekul yang lebih besar. Menghubungkan beberapa asam amino bersama-sama membentuk peptida, dan rantai banyak asam amino disebut polipeptida. Polipeptida dapat dimodifikasi dan bergabung menjadi protein.

Pembuatan Protein

Proses memproduksi protein berdasarkan template RNA disebut translasi. Itu terjadi di ribosom sel. Ada 22 asam amino yang terlibat dalam produksi protein. Asam amino ini dianggap proteinogenik. Selain asam amino proteinogenik, ada beberapa asam amino yang tidak ditemukan dalam protein apa pun. Contohnya adalah neurotransmitter asam gamma-aminobutyric. Biasanya, asam amino nonproteinogenic berfungsi dalam metabolisme asam amino.

Penerjemahan kode genetik melibatkan 20 asam amino, yang disebut asam amino kanonik atau asam amino standar. Untuk setiap asam amino, serangkaian tiga residu mRNA bertindak sebagai kodon selama translasi (kode genetik). Dua asam amino lain yang ditemukan dalam protein adalah pyrrolysine dan selenocysteine. Ini dikodekan secara khusus, biasanya oleh kodon mRNA yang berfungsi sebagai kodon stop.

Salah Ejaan Umum: asam amino

Contoh Asam Amino : lisin, glisin, triptofan


Struktur 20 asam amino standar

1. Alanine – ala– A

2. Arginin – arg – R

3. Asparagin – dan – Tidak

4. Asam aspartat – asp – D

5. Sistein – – C

6. Glutamin – gln – Q

7. Asam glutamat – glu – E

8. Glycine – Gly– G

9. Histidin – miliknya – H

10. Isoleusin – ile – I

11. Leusin – leu – L

12. Lisin – lis – K

13. Metionin – bertemu – M

14. Fenilalanin – phe– F

15. Prolin – pro – P

16. Serine – ser – S

17. Treonina – thr – T

18. Triptofan – trp – W

19. Tirosin – tir– Y

20. Valin – val – V


Protein

Protein terbentuk dari residu asam amino (lebih dari 100 asam amino) yang dihubungkan oleh ikatan peptida, secara kimia, polimerisasi asam amino menjadi protein adalah reaksi dehidrasi, mereka memiliki berat molekul tinggi (lebih dari 5000) koloid di alam, non- dialisis, dan labil terhadap panas. Setiap protein memiliki urutan asam amino yang unik dan terdefinisi dengan tepat, urutan asam amino penting karena beberapa alasan:

  • Pengetahuan tentang urutan asam amino protein membantu membersihkan mekanisme kerjanya (misalnya, mekanisme katalitik enzim).
  • Perubahan urutan asam amino dapat menghasilkan fungsi dan penyakit yang tidak normal, mis. Penyakit sel sabit.

Struktur protein

Ikatan yang bertanggung jawab untuk struktur protein adalah:

I. Ikatan kovalen

  1. Ikatan peptida (Ikatan amida):Gugus karboksilat dari satu asam amino bergabung dengan gugus amino dari asam amino lain (dengan penghilangan satu molekul air). Ini adalah ikatan yang kaku, kuat, tidak ada rotasi molekul protein yang dapat terjadi di sekitar ikatan ini (yang menghubungkan atom C dan N), sehingga menstabilkan struktur protein, ikatan ini terjadi secara transformasi, dan semua 4 atom terletak pada bidang yang sama (yaitu adalah coplanar).Ikatan peptida tidak terputus dalam denaturasi protein yaitu pada paparan panas atau sinar-x atau pengocokan, mereka dapat dipecah oleh aksi enzimatik atau oleh asam atau basa kuat pada suhu tinggi.
  2. Ikatan disulfida (-S-S-):Mereka terjadi di antara 2 residu sistein dalam rantai polipeptida yang sama atau dalam rantai polipeptida yang berbeda, ini adalah kondisi tahan bong yang sangat stabil yang biasa untuk denaturasi protein.

II. Ikatan non-kovalen

Ini adalah ikatan lemah, dapat dipisahkan dengan mudah, namun, sejumlah besar ikatan ini dalam molekul protein menambah kekuatan yang mendukung pelipatan protein.

  1. Hydrogen bonds are formed when a sharing of hydrogen atom occurs between the hydrogen of -NH group and the carbonyl oxygen of different peptide bonds, hydrogen bonds may be formed between polar uncharged R groups e.g. -OH with each other or with water.
  2. Hydrophobic interactions:The non-polar side chains of neutral amino acids tend to be introduced to the inside of the protein molecule exposed to water, they are not true bonds but interactions that help to stabilize the protein structure.
  3. Electrostatic bonds (ionic interaction or salt bridge): These bonds occur between the charged group of side chains of amino acids, (NH3 + of basic amino acids and COO¯ of acidic amino acids)
    They are either:
    A. Repulsive: If the interactions between the side chains are of the same sign, [both are (+) or both are (-)].
    B. Attractive: If the interactions occur between side chains of different charges [i.e. one is (+) and the other is (-)].
The conformation of proteins (Orders of protein structure)

In its native form, protein molecule has a characteristic three-dimensional shape (primary, secondary, tertiary structure), which is required for its specific biological function or activity, proteins formed of two or more polypeptide chains have a quaternary structure.

Protein structure

1- Primary structure of proteins

This refers to the number and sequence of amino acids in the polypeptide chain or chains linked by peptide bonds, understanding of primary structures of proteins is important because many genetic diseases result with abnormal amino acid sequences. The amino acids sequences are read from N-terminal (amino acid number 1) to C-terminal ends of the peptide, the primary structure of proteins determines the secondary and tertiary structures which are essential for protein functions.

2- Secondary structure of proteins

Coiling, folding, or bending of the polypeptide chain leading to specific structure kept by interactions of amino acids close to each other in the sequence of the polypeptide chain, there are two main regular forms of secondary structure: α-helix and β-pleated sheets, other forms may be found.

3- Tertiary structure of proteins

It is the three-dimensional structure of each polypeptide chain, there are two main forms of tertiary structure: fibrous and globular types.

Domains are the functional and three-dimensional structural units of a polypeptide, folding of the peptide chain within a domain is independent of folding in other domains, thus each domain has the characteristics of a small compact globular protein, polypeptides that are greater than 200 amino acids generally consist of two or more domains,

The domains are usually connected with relatively flexible areas of protein. Interactions stabilizing tertiary structure include disulfide bonds, hydrophobic interactions, hydrogen bonds, and ionic interactions.

4- Quaternary structure of proteins

Certain polypeptides will aggregate to form one functional protein, proteins possess quaternary structure if they consist of 2 or more polypeptide chains, structurally identical, or totally unrelated united by non-covalent bonds (hydrogen, electrostatic bonds, and hydrophobic interaction), such proteins are termed oligomers, and the individual polypeptide chain is termed monomer or subunit, this protein will lose its function when the subunits are dissociated.
misalnya Hemoglobin is an example of protein present in the quaternary structure, it is a tetramer having 2α chains and 2β chains.

Denaturasi protein

It is the loss of native structure (natural conformation) of protein by many physical or chemical agents leading to changes in the secondary, tertiary, and quaternary structure of proteins due to rupture of the non-covalent bonds (hydrogen bonds, hydrophobic bonds, and electrostatic bonds and may be disulphide, but not peptide bonds), with loss of biological activity. Denaturation disrupts all orders of protein structure except the primary structure.


The D, L system

Glyceraldehyde contains a chiral carbon, and therefore, there are two enantiomers of this molecule. One is labeled the "L" form, and the other the "D" form. This is the frame of reference used to describe amino acid enantiomers as being either the "L" or "D" form

Even though the two enantiomers would seem to be essentially equivalent to each other, all common amino acids are found in the "L" enantiomer in living systems. When looking down the H-C, a bond towards the (C_) there is a mnemonic to identify the L-enantiomer of amino acids (note: in this view the three functional groups are pointing away from you, and not towards you the H atom is omitted for clarity - but it would be in front of the C)

Starting with the carbonyl functional group, and going clockwise around the (C_) of the L-enantiomer, the three functional groups spell out the word CORN. If you follow the above instructions, it will spell out CONR (a silly, meaningless word) for the D-enantiomer


Configuration

Notice in Table (PageIndex<1>) that glycine is the only amino acid whose &alpha-carbon is bukan chiral. Therefore, with the exception of glycine, the amino acids could theoretically exist in either the D- or the L-enantiomeric form and rotate plane-polarized light. As with sugars, chemists used L-glyceraldehyde as the reference compound for the assignment of absolute configuration to amino acids. Its structure closely resembles an amino acid structure except that in the latter, an amino group takes the place of the OH group on the chiral carbon of the L-glyceraldehyde and a carboxylic acid replaces the aldehyde. Modern stereochemistry assignments using the Cahn-Ingold-Prelog priority rules used ubiquitously in chemistry show that all of the naturally occurring chiral amino acids are S except Cys which is R.

We learned that all naturally occurring sugars belong to the D series. It is interesting, therefore, that nearly all known plant and animal proteins are composed entirely of L-amino acids. However, certain bacteria contain D-amino acids in their cell walls, and several antibiotics (e.g., actinomycin D and the gramicidins) contain varying amounts of D-leucine, D-phenylalanine, and D-valine.


Tonton videonya: ՆՈՒԿԼԵԻՆԱԹԹՈՒՆԵՐ ՄԱՍ1. ԴՆԹ (Juni 2022).


Komentar:

  1. Joosep

    koin yang sangat berharga

  2. Jefford

    Interesting option

  3. Poul

    I consider, that you are not right. Let's discuss. Menulis kepada saya di PM, kami akan berbicara.

  4. Ridpath

    Itu dan dengan saya. Masukkan kita akan membahas pertanyaan ini.

  5. Blair

    Kata-kata apa yang cocok ... frase yang fenomenal dan brilian

  6. Yerik

    DIHAPUS

  7. Hilel

    Kamu tidak benar. Masukkan kita akan membahasnya. Menulis kepada saya di PM, kami akan menanganinya.



Menulis pesan